酶底物复合物比酶更稳定吗,底物与酶结合后酶的结构改变

高中生物酶的作用原理 2024-01-08 16:35 738 墨鱼

高中生物酶的作用原理

酶底物复合物比酶更稳定吗,底物与酶结合后酶的结构改变

酶的催化作用是通过与底物（即中间产物）形成复合物来降低反应能量阈值来实现的。酶是大分子蛋白质，底物是小分子化合物。已证实酶分子的表面不是任何部分。1）酶与底物形成ES：酶的活性中心与底物定向结合形成ES复合物，即酶。在催化的第一步中，结合将酶的催化基团和底物结合到同一分子上以增加反应浓度。 2）酶和底物的过渡态是互补的：酶和底物生成ES

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ˋ＾ˊ〉-# 1.竞争性抑制：抑制剂与底物的化学结构相似。在酶促反应中，抑制剂与底物相互竞争酶的活性中心。当抑制剂与酶形成EI络合物时，酶不能与底物结合，从而抑制酶。影响酶促反应速率的主要因素是酶浓度、底物浓度、反应温度、pH值和离子强度，以及抑制剂或活化剂的存在或不存在。 •7.酶反应的米氏动力学假设反应速率为初始速度，酶-底物复合物处于稳态并符合质量作用。

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不稳定性：蛋白质的二次键（2）酶通过促进底物形成过渡态来提高反应效率1酶比一般催化剂更有效，降低化学反应的活化能酶可以使底物分子获得更少的能量并进入过渡态，结构3.结构稳定性。酶与底物的结合力此外，微环境也会影响酶与底物的结合。酶活性中心处于非极性环境，有利于与底物的结合。水具有很强的极性，具有形成氢键的能力，氢键可以减弱极性

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②专一性高：酶只作用于某一类化合物或某类化合物，或某种化学键，催化某种化学反应，生成某种产物；③活性不稳定：酶的催化反应需要温和的条件，强酸，强（2）酶底物复合物处于稳态，即[ES]浓度不变（d[ES]dt=0）（3）反应符合服从质量作用定律，即反应速率与底物浓度的比例关系2.米氏方程的推导（对于单基板-单

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